組蛋白翻譯後修飾類型
組蛋白的翻譯後修飾（Post-translational modifications, PTMs）是對蛋白質結構的重要調節，它們在調控基因表達、DNA修復、細胞訊號傳導等方面發揮關鍵作用。組蛋白PTMs可以透過新增或移除不同的化學基團或蛋白質實現，從而影響染色質結構和功能。以下是一些常見的組蛋白翻譯後修飾型別：
1.乙醯化（Acetylation）：
乙酸基團的新增通常發生在賴氨酸殘基上，減少了組蛋白與DNA的親和力，使染色質結構鬆弛，有利於基因表達。
2.甲基化（Methylation）：
甲基團可新增到賴氨酸或精氨酸殘基上。根據甲基化的位點和程度，它可以啟用或抑制基因表達。
3.磷酸化（Phosphorylation）：
通常發生在絲氨酸或蘇氨酸殘基上，是一種動態且可逆的修飾，影響基因表達、細胞週期和DNA損傷應答。
4.泛素化（Ubiquitination）：
泛素蛋白質的新增與蛋白質降解相關，但在組蛋白上的泛素化也可以影響染色質結構和功能。
5.SUMO化（SUMOylation）：
小泛素樣修飾蛋白（SUMO）的新增影響組蛋白的核內定位和基因表達調節。
6.琥珀醯化（Succinylation）：
琥珀醯基團的新增是一種新近發現的修飾，影響染色質結構和基因調控。
7.糖基化（Glycosylation）：
雖然在組蛋白上不常見，但某些情況下糖基團的新增可以發生，影響其功能。
8.酸化（Citrullination）：
這種修飾涉及精氨酸殘基的轉換，對基因調控有影響。
9.ADP-核糖基化（ADP-ribosylation）：
ADP-核糖基團的新增參與DNA修復和細胞應激反應。
這些翻譯後修飾不僅對細胞功能至關重要，而且它們的異常變化與癌症、神經退行性疾病和其他病理條件有關。因此，對組蛋白PTMs的研究有助於深入理解疾病機制和發展新的治療策略。
圖1.蛋白質翻譯後修飾方式鑑定示意圖
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