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串聯質量標籤（Tandem Mass Tags, TMT）定量蛋白質組學是一種高級的質譜技術，用於同時量化多個樣本中的蛋白質表達。這種方法特別適用於複雜生物樣本中蛋白質的定量比較，對於疾病機理研究、生物標誌物發現以及藥物作用機制分析等方面具有重要意義。 什麼是TMT？ TMT是 Therm
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蛋白質組學差異分析通常涉及多種技術和方法，旨在比較不同樣本（如不同組織、細胞狀態或治療條件）中蛋白質的表達水平。 1.二維凝膠電泳（2D-GE）： 2D-GE是一種傳統方法，通過在第一維上按照等電點分離蛋白質，在第二維上按照分子量分離。然後，通過染色和圖像分析來比較不同樣本的凝膠，識別表
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圓二色譜（CD，Circular Dichroism）是一種用於分析蛋白質二級結構的光譜技術。當蛋白質的CD譜的數值比預期低時，可能存在以下原因： 1.蛋白質濃度過低： CD信號強度與蛋白質的濃度有關。如果蛋白質的濃度過低，信號可能會被掩蓋。確保濃度在適當的範圍內，通常在0.1-1 mg/
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紅外光譜分析是一種常用的物質結構分析方法。當分子吸收特定頻率的紅外輻射時，它們的振動狀態會發生改變，從而產生紅外光譜。通過紅外光譜，我們可以得知物質的功能團、結構和其他有關信息。 紅外光譜原理 紅外光譜理論利用分子傾向於吸收特定頻率的光的概念，這些特定頻率的光是分子相應結構的特徵。能量取決
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HCP（Host Cell Proteins，宿主細胞蛋白）是生物製藥生產中使用的宿主細胞產生的蛋白質，可能會污染最終的治療產品。檢測和量化HCP是生物製藥開發和生產過程中的重要步驟，因爲HCP可能會對藥物的安全性、純度和效力產生不利影響。 WB（Western Blot，免疫印跡）是一種
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儘管膠原蛋白含量豐富且約佔人體總蛋白質的 30%，但膠原蛋白可能難以純化和分析。這是由於膠原蛋白分子通過不同類型的交聯形成了廣泛的網絡，這使得膠原蛋白分子不溶且難以提取。 目前，存在多種類型的分析方法來分析膠原蛋白： 1. 膠原蛋白特定前結構域的 ELISA 這種方法利用酶聯免疫吸附試驗（
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檢測抗體藥物（如單克隆抗體）的結合活性是藥物開發和質量控制過程中確保其療效和安全性的關鍵步驟。結合活性是指抗體與其特定抗原的結合能力。以下是一些評估抗體藥物結合活性的常用方法： 1.酶聯免疫吸附試驗（ELISA）: ELISA是一種常見的方法，可以量化抗體與抗原的結合能力。將抗原固定在微孔
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蛋白質磷酸化是由蛋白激酶和磷酸酶（PP）催化的一種翻譯後修飾，在許多細胞過程中發揮重要作用，包括細胞週期、生長、凋亡和信號轉導途徑。爲了理解這些機制，有必要分析蛋白質磷酸化。 磷酸化分析的方法有很多，包括激酶活性測定、磷酸化特異性抗體開發、蛋白質印跡、酶聯免疫吸附測定 (ELISA) 以及
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蛋白泛素化（Protein Ubiquitination）是一種重要的細胞生物學過程，它涉及到泛素蛋白（Ubiquitin）與目標蛋白結合，從而調控目標蛋白的降解、定位、激活等功能。爲了檢測蛋白泛素化，通常可以採用免疫共沉澱（Immunoprecipitation，IP）結合Western
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乙酰化位點是指蛋白質分子上發生乙酰化修飾的具體氨基酸殘基位置。乙酰化是一種蛋白質修飾，其中乙酰基團（CH3CO-）被轉移並連接到蛋白質分子中的氨基酸殘基上，通常是賴氨酸（lysine）或蘇氨酸（serine）殘基。這種化學修飾可以調控蛋白質的結構和功能，對細胞過程和信號傳導具有重要影響。乙酰
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